Quartärstruktur charakteristischer Proteine

Das Quartärstruktur von Proteinen definiert die räumlichen Beziehungen zwischen jeder seiner Polypeptiduntereinheiten, die durch nichtkovalente Kräfte verbunden sind. In polymeren Proteinen wird jede der Polypeptidketten, aus denen sie besteht, als Untereinheiten oder Protomere bezeichnet.

Proteine ​​können aus einem (monomeren), zwei (dimeren), mehreren (oligomeren) oder vielen Protomeren (polymeren) bestehen. Diese Protomere können eine ähnliche oder sehr unterschiedliche Molekülstruktur aufweisen. Im ersten Fall handelt es sich um homotypische Proteine ​​und im zweiten Fall um heterotypische Proteine.

In der wissenschaftlichen Notation verwenden Biochemiker tiefgestellte griechische Buchstaben, um die Protomerzusammensetzung von Proteinen zu beschreiben. Beispielsweise wird ein tetrameres homotypisches Protein als α bezeichnet₄, während ein tetrameres Protein, das aus zwei verschiedenen Dimeren besteht, als α bezeichnet wird_zweiβ_zwei.

Artikelverzeichnis

• 1 Proteinstruktur
  • 1.1 Primärstruktur
  • 1.2 Sekundärstruktur
  • 1.3 Tertiärstruktur
  • 1.4 Quartärstruktur
• 2 Stabilität der Quartärstruktur
  • 2.1 Hydrophobe Wechselwirkungen
  • 2.2 Van-der-Waals-Wechselwirkungen
  • 2.3 Last-Last-Wechselwirkungen
  • 2.4 Wasserstoffbrücken
  • 2.5 Wechselwirkungen von Dipolen
• 3 Wechselwirkungen zwischen Protomeren
  • 3.1 Homotypische Wechselwirkungen
  • 3.2 Heterotypische Wechselwirkungen
• 4 Referenzen

Proteinstruktur

Proteine ​​sind komplexe Moleküle, die unterschiedliche dreidimensionale Konfigurationen annehmen. Diese Konfigurationen sind für jedes Protein einzigartig und ermöglichen es ihnen, sehr spezifische Funktionen auszuführen. Die Ebenen der strukturellen Organisation von Proteinen sind wie folgt.

Primärstruktur

Es bezieht sich auf die Sequenz, in der die verschiedenen Aminosäuren in der Polypeptidkette angeordnet sind. Diese Sequenz ist durch die DNA-Sequenz gegeben, die das Protein codiert.

Sekundärstruktur

Die meisten Proteine ​​sind keine vollständig verlängerten langen Ketten von Aminosäuren, sondern weisen Regionen auf, die regelmäßig zu Helixen oder Blättern gefaltet werden. Diese Faltung erhält den Namen der Sekundärstruktur.

Tertiärstruktur

Die gefalteten Bereiche der Sekundärstruktur können wiederum gefaltet und zu kompakteren Strukturen zusammengesetzt werden. Diese letzte Falte gibt dem Protein seine dreidimensionale Form..

Quartärstruktur

In Proteinen, die aus mehr als einer Untereinheit bestehen, sind die quaternären Strukturen die räumlichen Beziehungen, die zwischen jeder Untereinheit bestehen und durch nichtkovalente Bindungen verbunden sind..

Stabilität der Quartärstruktur

Die dreidimensionale Struktur von Proteinen wird durch schwache oder nichtkovalente Wechselwirkungen stabilisiert. Während diese Bindungen oder Wechselwirkungen viel schwächer sind als normale kovalente Bindungen, sind sie zahlreich und ihre kumulative Wirkung ist stark. Hier sehen wir einige der häufigsten Wechselwirkungen.

Hydrophobe Wechselwirkungen

Einige Aminosäuren enthalten hydrophobe Seitenketten. Wenn Proteine ​​diese Aminosäuren haben, ordnet die Faltung des Moleküls diese Seitenketten zum Inneren des Proteins und schützt sie vor Wasser. Die Natur der verschiedenen Seitenketten bedeutet, dass sie auf unterschiedliche Weise zum hydrophoben Effekt beitragen..

Van-der-Waals-Wechselwirkungen

Diese Wechselwirkungen treten auf, wenn Moleküle oder Atome, die nicht durch kovalente Bindungen gebunden sind, zu nahe beieinander liegen und sich daher ihre äußersten elektronischen Orbitale zu überlappen beginnen..

In diesem Moment wird eine Abstoßungskraft zwischen diesen Atomen aufgebaut, die sehr schnell wächst, wenn sich ihre jeweiligen Zentren nähern. Dies sind die sogenannten "van der Waals-Kräfte".

Last-Last-Wechselwirkungen

Es ist die elektrostatische Wechselwirkung, die zwischen einem Paar geladener Teilchen auftritt. In Proteinen tritt diese Art der Wechselwirkung sowohl aufgrund der elektrischen Nettoladung des Proteins als auch aufgrund der individuellen Ladung der darin enthaltenen Ionen auf. Diese Art der Wechselwirkung wird manchmal als Salzbrücke bezeichnet..

Wasserstoffbrücken

Eine Wasserstoffbindung wird zwischen einem Wasserstoffatom hergestellt, das kovalent an eine Wasserstoffbindungsdonorgruppe gebunden ist, und einem Paar freier Elektronen, die zu einer Bindungsakzeptorgruppe gehören.

Diese Art der Bindung ist sehr wichtig, da die Eigenschaften vieler Moleküle, einschließlich der von Wasser und biologischen Molekülen, weitgehend auf Wasserstoffbrücken zurückzuführen sind. Es teilt die Eigenschaften kovalenter Bindungen (Elektronen werden geteilt) und auch nichtkovalenter Wechselwirkungen (Ladung-Ladung-Wechselwirkung)..

Dipolwechselwirkungen

In Molekülen, einschließlich Proteinen, die keine Nettoladung aufweisen, kann eine ungleichmäßige Anordnung ihrer inneren Ladungen auftreten, wobei ein Extrem etwas negativer als das andere ist. Dies ist ein sogenannter Dipol.

Dieser dipolare Zustand des Moleküls kann dauerhaft sein, aber auch induziert werden. Dipole können von Ionen oder anderen Dipolen angezogen werden. Wenn die Dipole permanent sind, hat die Wechselwirkung einen größeren Umfang als die, die bei induzierten Dipolen auftritt.

Zusätzlich zu diesen nichtkovalenten Wechselwirkungen stabilisieren einige oligomere Proteine ​​ihre quaternäre Struktur durch eine Art kovalente Bindung, die Disulfidbindung. Diese werden zwischen den Sulfhydrylgruppen der Cysteine ​​verschiedener Protomere hergestellt.

Disulfidbindungen tragen auch zur Stabilisierung der Sekundärstruktur von Proteinen bei. In diesem Fall verbinden sie jedoch Cysteinylreste innerhalb desselben Polypeptids (Intrapolypeptid-Disulfidbindungen)..

Wechselwirkungen zwischen Protomeren

Wie oben erwähnt, können diese Untereinheiten in Proteinen, die aus mehreren Untereinheiten oder Protomeren bestehen, ähnlich (homotypisch) oder unterschiedlich (heterotypisch) sein..

Homotypische Wechselwirkungen

Die Untereinheiten, aus denen ein Protein besteht, sind asymmetrische Polypeptidketten. Bei homotypischen Wechselwirkungen können diese Untereinheiten jedoch auf unterschiedliche Weise assoziiert werden, wodurch unterschiedliche Symmetrietypen erreicht werden..

Die wechselwirkenden Gruppen jedes Protomers befinden sich im Allgemeinen an unterschiedlichen Positionen, weshalb sie als heterologe Wechselwirkungen bezeichnet werden. Heterologe Wechselwirkungen zwischen den verschiedenen Untereinheiten treten manchmal so auf, dass jede Untereinheit gegenüber der vorhergehenden verdreht ist, um eine helikale Struktur zu erreichen.

In anderen Fällen treten die Wechselwirkungen so auf, dass definierte Gruppen von Untereinheiten in einer sogenannten Punktgruppensymmetrie um eine oder mehrere Symmetrieachsen angeordnet sind. Wenn es mehrere Symmetrieachsen gibt, dreht sich jede Untereinheit in Bezug auf ihren Nachbarn um 360 ° / n (wobei n die Anzahl der Achsen darstellt)..

Zu den Symmetrietypen, die auf diese Weise erhalten werden, gehören beispielsweise helikale, kubische und ikosaedrische.

Wenn zwei Untereinheiten über eine Binärachse interagieren, dreht sich jede Einheit um 180 ° gegenüber der anderen um diese Achse. Diese Symmetrie ist als C-Symmetrie bekannt_zwei. Darin sind die Interaktionsstellen in jeder Untereinheit identisch; In diesem Fall sprechen wir nicht von einer heterologen Wechselwirkung, sondern von einer isologen Wechselwirkung.

Wenn im Gegensatz dazu die Assoziation zwischen den beiden Komponenten des Dimers heterolog ist, wird ein asymmetrisches Dimer erhalten.

Heterotypische Wechselwirkungen

Die interagierenden Untereinheiten in einem Protein sind nicht immer von gleicher Natur. Es gibt Proteine, die aus zwölf oder mehr verschiedenen Untereinheiten bestehen.

Die Wechselwirkungen, die die Stabilität des Proteins aufrechterhalten, sind die gleichen wie bei homotypischen Wechselwirkungen, jedoch werden im Allgemeinen vollständig asymmetrische Moleküle erhalten..

Hämoglobin ist beispielsweise ein Tetramer, das zwei Paare verschiedener Untereinheiten (α) aufweist_zweiβ_zwei).

Verweise

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