Das Maltase, Es ist das Enzym, das für die Hydrolyse von Maltose in den Zellen des Darmepithels während der letzten Schritte der Stärkeverdauung verantwortlich ist.
Es gehört zur Klasse der Hydrolasen, insbesondere zur Unterklasse der Glycosidasen, die in der Lage sind, die α-glucosidischen Bindungen zwischen Glucoseresten aufzubrechen (EC. 3.2.1.20). Diese Kategorie gruppiert verschiedene Enzyme, deren Spezifität auf die Exohydrolyse von terminalen Glucosiden gerichtet ist, die durch α-1,4-Bindungen verbunden sind..
Einige Maltasen sind in der Lage, Polysaccharide zu hydrolysieren, jedoch mit einer viel langsameren Geschwindigkeit. Im Allgemeinen werden nach der Wirkung von Maltase α-D-Glucosereste freigesetzt, Enzyme derselben Unterklasse können jedoch β-Glucane hydrolysieren und so β-D-Glucosereste freisetzen..
Die Existenz von Maltaseenzymen wurde ursprünglich im Jahr 1880 nachgewiesen und es ist jetzt bekannt, dass es nicht nur in Säugetieren, sondern auch in Mikroorganismen wie Hefe und Bakterien sowie in vielen höheren Pflanzen und Getreide vorhanden ist..
Ein Beispiel für die Bedeutung der Aktivität dieser Enzyme ist verwandt mit Saccharomyces cerevisiae, Der Mikroorganismus, der für die Herstellung von Bier und Brot verantwortlich ist und Maltose und Maltotriose abbauen kann, da er Maltaseenzyme enthält, deren Produkte zu den für diesen Organismus charakteristischen Fermentationsprodukten metabolisiert werden.
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Maltase ist ein amphipathisches Protein, das mit der Membran von Darmbürstenzellen assoziiert ist. Es ist auch ein Isozym bekannt, das als saure Maltase bekannt ist und sich in Lysosomen befindet und in der Lage ist, verschiedene Arten von glykosidischen Bindungen auf verschiedenen Substraten zu hydrolysieren, nicht nur Maltose- und α-1,4-Bindungen. Beide Enzyme haben viele strukturelle Eigenschaften gemeinsam.
Das lysosomale Enzym hat ungefähr 952 Aminosäuren und wird posttranslational durch Glykosylierung und Entfernung von Peptiden an den N- und C-Terminals verarbeitet..
Studien, die mit dem Enzym aus dem Darm von Ratten und Schweinen durchgeführt wurden, zeigen, dass das Enzym bei diesen Tieren aus zwei Untereinheiten besteht, die sich hinsichtlich einiger physikalischer Eigenschaften voneinander unterscheiden. Diese beiden Untereinheiten entstehen aus demselben Polypeptidvorläufer, der proteolytisch gespalten wird..
Im Gegensatz zu Schweinen und Ratten hat das Enzym beim Menschen keine zwei Untereinheiten, sondern ist eine einzige, hochmolekulare und hoch glykosylierte (z N.- Y. ODER-Glykosylierung).
Hefe-Maltase, kodiert vom Gen. MAL62, wiegt 68 kDa und ist ein cytoplasmatisches Protein, das als Monomer vorliegt und ein breites Spektrum von α-Glucosiden hydrolysiert.
In Hefen gibt es fünf Isoenzyme, die in den Telomerzonen von fünf verschiedenen Chromosomen kodiert sind. Jeder kodierende Ort des Gens FALSCH Es umfasst auch einen Genkomplex aller am Maltosestoffwechsel beteiligten Gene, einschließlich Permease und regulatorischer Proteine, als wäre es ein Operon.
Es wurde gezeigt, dass das in Pflanzen vorhandene Enzym gegenüber Temperaturen über 50 ° C empfindlich ist und dass Maltase in großen Mengen in gekeimtem und nicht gekeimtem Getreide vorkommt.
Darüber hinaus ist dieses Enzym während des Stärkeabbaus spezifisch für Maltose, da es nicht auf andere Oligosaccharide wirkt, sondern immer mit der Bildung von Glucose endet..
Menschliche Darmmaltase wird als einzelne Polypeptidkette synthetisiert. Kohlenhydrate, die reich an Mannoseresten sind, werden durch Glykosylierung co-translational hinzugefügt, was die proteolytische Abbau-Sequenz zu schützen scheint.
Studien zur Biogenese dieses Enzyms zeigen, dass es als hochmolekulares Molekül in einem "membrangebundenen" Zustand des endoplasmatischen Retikulums zusammengesetzt ist und anschließend von Pankreasenzymen verarbeitet und im Golgi-Komplex "reglykosyliert" wird.
In Hefen gibt es fünf Isoenzyme, die in den Telomerzonen von fünf verschiedenen Chromosomen kodiert sind. Jeder kodierende Ort des Gens FALSCH es umfasst auch einen Genkomplex aller Gene, die am Maltosestoffwechsel beteiligt sind, einschließlich Permease und regulatorischen Proteinen.
Das Maltose-Stoffwechselsystem in Bakterien wie E coli, Es ist dem Laktosesystem sehr ähnlich, insbesondere in der genetischen Organisation des Operons, das für die Synthese von regulatorischen Transporterproteinen verantwortlich ist, und mit enzymatischer Aktivität auf dem Substrat (Maltasen)..
In den meisten Organismen, in denen das Vorhandensein von Enzymen wie Maltase nachgewiesen wurde, spielt dieses Enzym dieselbe Rolle: den Abbau von Disacchariden wie Maltose, um lösliche Kohlenhydratprodukte zu erhalten, die leichter metabolisiert werden können..
Im Darm von Säugetieren spielt Maltase eine Schlüsselrolle in den letzten Schritten des Stärkeabbaus. Mängel in diesem Enzym werden im Allgemeinen unter Bedingungen wie Typ-II-Glykogenose beobachtet, die mit der Speicherung von Glykogen zusammenhängt.
In Bakterien und Hefen stellen Reaktionen, die durch Enzyme dieses Typs katalysiert werden, eine wichtige Energiequelle in Form von Glucose dar, die mit oder ohne Fermentationszwecke in den glykolytischen Weg gelangt..
In Pflanzen ist Maltase zusammen mit Amylasen am Abbau des Endosperms in Samen beteiligt, die "schlafen" und die durch Gibberelline, pflanzenwachstumsregulierende Hormone, als Voraussetzung für die Keimung aktiviert werden.
Darüber hinaus weisen viele Pflanzen, die vorübergehend Stärke produzieren, tagsüber spezifische Maltasen auf, die nachts zum Abbau von Zwischenprodukten in ihrem Stoffwechsel beitragen, und es wurde festgestellt, dass Chloroplasten die Hauptlagerstätten für Maltose in diesen Organismen sind.
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