Das Myoglobin Es ist ein globuläres intrazelluläres Protein, das im Cytosol von Skelett- und Herzmuskelzellen gefunden wird. Seine grundlegende Funktion besteht darin, eine Sauerstoffreserve zu bilden und den intrazellulären Sauerstofftransport zu fördern..
John Kendrew und Max Perutz erhielten 1962 den Nobelpreis für Chemie für ihre Studien zu globulären Proteinen. Diese Autoren haben die dreidimensionale Struktur von Myoglobin bzw. Hämoglobin aufgeklärt. Historisch gesehen war Myoglobin eines der ersten Proteine, aus denen die dreidimensionale Struktur bestimmt wurde..
Globuläre Proteine sind kompakte Moleküle mit einer Kugelform; Sie sind im Cytosol oder im Lipidanteil der Zellmembranen löslich. Sie sind im Gegensatz zu faserigen Proteinen, deren Hauptfunktionen strukturell sind, für die wichtigsten biologischen Wirkungen verantwortlich.
Myoglobin verleiht frischem Fleisch seine rote Farbe. Dies tritt auf, wenn Myoglobin als Oxymyoglobin mit Sauerstoff angereichert ist und das Eisen, aus dem es besteht, in Form von Eisen vorliegt: Mb-Fe2 + O2.
Wenn das Fleisch der Umwelt ausgesetzt wird, oxidiert das instabile Eisen (II) und wird zu Eisen (III). Unter diesen Bedingungen ändert sich die Farbe aufgrund der Bildung von Methamyoglobin (Mb-Fe3 + + O2 ● -) zu Brauntönen..
Normalerweise sind die Myoglobinspiegel im Blut sehr gering und liegen in der Größenordnung von Mikrogramm pro Liter (μg / l). Diese Spiegel steigen an, wenn eine Muskelzerstörung auftritt, wie bei einer Rhabdomyolyse der Skelettmuskulatur oder bei einem Herzinfarkt mit Gewebezerstörung und bei einigen Myopathien..
Seine Anwesenheit im Urin wird unter bestimmten Bedingungen beobachtet, bei denen eine Gewebeschädigung sehr wichtig ist. Der frühe diagnostische Wert für einen Herzinfarkt ist umstritten.
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Myoglobin hat ein Molekulargewicht von fast 18 kDa einschließlich der Hämgruppe. Es besteht aus vier helikalen Segmenten, die durch „scharfe Kurven“ verbunden sind. Diese Myoglobinhelices sind dicht gepackt und behalten ihre strukturelle Integrität auch dann bei, wenn die Hämgruppe entfernt wird..
Die Struktur von globulären Proteinen sowie aller zellulären Proteine ist hierarchisch, so dass auch die Struktur von Myoglobin hierarchisch ist. Die erste Ebene ist die Primärstruktur, die durch die lineare Sequenz von Aminosäuren gebildet wird, und Myoglobin besteht aus einer Kette von 153 Aminosäuren..
Die Sekundärstruktur von Myoglobin besteht aus der Konformation der Alpha-Helices. Myoglobin enthält 8 Alpha-Helices, die durch Wiederholung von Polypeptidteilen gebildet werden, die durch kurze Segmente aperiodischer Anordnung verbunden sind..
Die Tertiärstruktur besteht aus der dreidimensionalen Konformation mit biologischer Aktivität. Die wichtigsten Merkmale dieser Struktur sind die Falten. Die quaternäre Struktur bezieht sich auf die Anordnung von zwei oder mehr Polypeptidketten, die durch nichtkovalente Bindungen oder Wechselwirkungen getrennt und verbunden sind..
Myoglobin hat eine sehr kompakte Struktur mit nach innen gerichteten hydrophoben Resten und nach außen gerichteten hydrophilen oder polaren Resten. Die inneren unpolaren Reste bestehen aus Leucin, Valin, Methionin und Phenylalanin. Die einzigen internen polaren Reste sind zwei Histidine, die Funktionen im aktiven Zentrum haben..
Die Hämprothesengruppe befindet sich in einer Spalte des unpolaren inneren Teils der Polypeptidkette von Myoglobin. Diese Gruppe enthält Eisen in Form von Eisen, das mit Sauerstoff unter Bildung von Oxymyoglobin bindet..
Die Funktion von Myoglobin besteht darin, Sauerstoff an die Hämgruppe seiner Struktur zu binden und eine Sauerstoffreserve für die Muskelfunktion zu bilden. Da Sauerstoff in der Myoglobinstruktur im Zytoplasma der Muskelzelle eingeschlossen ist, bleibt sein durch freien Sauerstoff bestimmter intrazellulärer Druck niedrig..
Ein niedriger intrazellulärer Sauerstoffdruck hält den Gradienten für den Sauerstoffeintritt in die Zelle aufrecht. Dies begünstigt den Durchgang von Sauerstoff vom Blutkreislauf zur Muskelzelle. Wenn Myoglobin gesättigt ist, nimmt der intrazelluläre Sauerstoff zu, was den Gradienten progressiv verringert und somit den Transfer verringert.
Die Bindungskurve von Sauerstoff an Myoglobin ist hyperbolisch. In den Anfangsabschnitten der Kurve führen kleine Änderungen des Sauerstoffpartialdrucks zu großen Änderungen der Sättigung von Myoglobin mit Sauerstoff..
Wenn dann der Sauerstoffpartialdruck zunimmt, steigt die Sättigung weiter an, aber langsamer, dh ein viel größerer Anstieg des Sauerstoffpartialdrucks ist erforderlich, um die Sättigung des Myoglobins zu erhöhen, und die Kurve wird zunehmend abgeflacht.
Es gibt eine Variable, die die Affinität der Kurve mit der Bezeichnung P50 misst. Dies stellt den Sauerstoffpartialdruck dar, der erforderlich ist, um das in einer Lösung enthaltene Myoglobin um 50% zu sättigen. Wenn also das P50 zunimmt, wird gesagt, dass Myoglobin eine geringere Affinität hat, und wenn das P50 abnimmt, wird gesagt, dass Myoglobin eine höhere Affinität für Sauerstoff hat..
Wenn die Sauerstoffbindungskurven für Myoglobin und Hämoglobin untersucht werden, wird beobachtet, dass Myoglobin bei jedem untersuchten Sauerstoffpartialdruck gesättigter als Hämoglobin wird, was darauf hinweist, dass Myoglobin eine höhere Affinität für Sauerstoff als Hämoglobin aufweist.
Skelettmuskeln haben verschiedene Arten von Muskelfasern in ihrer Zusammensetzung, von denen einige als langsam zuckend und andere als schnell zuckend bezeichnet werden. Schnell zuckende Fasern sind strukturell und metabolisch angepasst, um sich schnell, kräftig und anaerob zusammenzuziehen.
Langsam zuckende Fasern sind für langsamere, aber längere Kontraktionen geeignet, die für Aerobic-Übungen mit Widerstand typisch sind. Einer der strukturellen Unterschiede dieser Fasern ist die Myoglobinkonzentration, die ihnen den Namen weißer und roter Fasern gibt..
Rote Fasern haben einen hohen Myoglobingehalt, der ihnen ihre rote Farbe verleiht, ihnen aber auch ermöglicht, große Mengen an Sauerstoff aufrechtzuerhalten, was für ihre Funktion wesentlich ist..
Normale Blutwerte für Männer liegen bei 19 bis 92 µg / l und für Frauen bei 12 bis 76 µg / l, es gibt jedoch Unterschiede in den Werten in den verschiedenen Labors..
Diese Werte steigen an, wenn Muskelzerstörung auftritt, wie sie bei Skelettmuskel-Rhabdomyolyse, bei ausgedehnten Verbrennungen, Stromschlägen oder bei ausgedehnter Muskelnekrose aufgrund eines arteriellen Verschlusses, bei Myokardinfarkt und bei einigen Myopathien auftritt..
Unter diesen Bedingungen erscheint Myoglobin im Urin und verleiht ihm eine charakteristische Farbe..
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