Das Glykogenolyse Es ist der Prozess der Lyse oder des Abbaus von Glykogen. Es ist ein katabolischer (Zerstörungs-) Enzymweg, der den Abbau von Glykogen und die Freisetzung von Glucose-6-phosphat beinhaltet.
Glykogen ist eine Substanz, die als Glukosespeicher verwendet wird. Es kommt im Zytoplasma von Zellen vor und kommt besonders häufig in Leber- und Muskelzellen von Tieren vor..
Es ist ein Molekül, das einige Autoren als "Glukosebaum" definieren, da es eine verzweigte Struktur hat. Es ist ein Homopolymer, das aus sich wiederholenden Einheiten von Glucoseresten besteht, die über α-1,4- und α-1,6-Bindungen miteinander verbunden sind..
Wenn Glukose benötigt wird, kann sie aus verschiedenen Quellen gewonnen werden: durch Glykogenolyse, aus im Blut zirkulierender Glukose oder aus den Mechanismen der Glukoseproduktion durch nicht glykosidische Substanzen. Der letztere Mechanismus wird als Glukoneogenese bezeichnet und tritt hauptsächlich in Leber und Niere auf..
Artikelverzeichnis
- Der Blutzucker stammt aus dem Verdauungssystem und den fast ausschließlichen Versorgungsprozessen der Leber.
- Wenn im Muskel eine Glykogenolyse auftritt, gelangt die freigesetzte Glukose in die Stoffwechselprozesse, die auf die Produktion von ATP (zelluläre Energie) abzielen..
- In der Leber gelangt Glukose aus der Glykogenolyse in das Blut und führt gleichzeitig zu einem Anstieg des Blutzuckers (Blutzuckerkonzentration)..
Die Glykogenolyse ist ein Prozess, der nicht als Umkehrung der Glykogensynthese oder Glykogenese angesehen werden kann. Es ist ein anderer Weg.
Der Abbau von Glykogen beginnt mit der Wirkung eines spezifischen Enzyms namens Glykogenphosphorylase, das für das „Aufbrechen“ der α-1,4-Bindungen von Glykogen verantwortlich ist und Glucose-1-phosphat freisetzt. Der Spaltmechanismus ist eine Phosphorolyse.
Dank dieses Enzyms werden die glykosidischen Reste der äußersten Glykogenketten gespalten, bis sich auf jeder Seite jedes Zweigs etwa vier Glukosereste befinden..
In Glykogen sind Glucosemoleküle durch α-1,4-Bindungen verbunden, aber an Verzweigungsstellen sind die Bindungen vom α-1,6-Typ.
Wenn vier Glucosereste in der Nähe der Verzweigungspunkte verbleiben, überträgt ein Enzym, α-1,4 → α-1,4-Glucantransferase, eine Trisaccharideinheit von einem Zweig zu einem anderen, wodurch der Verzweigungspunkt 1 → 6 freigelegt wird.
Das Entzweigungsenzym, insbesondere Amyl-1 → 6-Glucosidase, hydrolysiert die α-1,6-Bindungen. Auf diese Weise erfolgt durch die sequentielle Wirkung dieser drei Enzyme (Phosphorylase, Glucantransferase und Entzweigungsenzym) die vollständige Spaltung von Glykogen..
Glucose-1-phosphat aus Glykogen wird durch eine durch Phosphoglucomutase katalysierte reversible Reaktion in Glucose-6-phosphat umgewandelt. Bei dieser Reaktion "bewegt" sich das Phosphat von Kohlenstoff 1 durch die Wirkung dieses Enzyms zu Kohlenstoff 6, und auf diese Weise endet die Glykogenolyse..
In der Leber befindet sich ein Enzym namens Glucose-6-Phosphatase, das das Phosphat aus Kohlenstoff 6 der Glucose entfernt und in „freie“ Glucose umwandelt, die durch die Zellwände transportiert und ins Blut gelangt.
Der Muskel kann den Blutkreislauf nicht mit Glukose versorgen, da er dieses Enzym nicht besitzt und die phosphorylierte Glukose in den Muskelzellen "eingeschlossen" ist..
Glucose-6-phosphat im Muskel tritt in die Glykolyse ein, ein katabolischer Prozess zur Produktion von ATP (Adenosintriphosphat), der besonders während der anaeroben Muskelkontraktion wichtig ist.
Der Glykogenstoffwechsel wird reguliert, indem die Aktivität zweier Enzyme ausgeglichen wird. eine, die zur Synthese verwendet wird, nämlich Glykogen-Synthetase, und eine andere, die zur Spaltung verwendet wird, die Glykogen-Phosphorylase ist.
Das Gleichgewicht in der Aktivität dieser Enzyme stimuliert die Synthese oder den Abbau von Glykogen. Die Regulationsmechanismen treten durch Substrate und durch ein komplexes Hormonsystem auf, an dem in der Leber mindestens vier Hormone beteiligt sind:
- das Adrenalin
- Noradrenalin
- Glucagon und
- Insulin
Hormone können durch einen zweiten Botenstoff wirken, der cAMP- oder Calciumionen sein kann..
CAMP aktiviert die Glykogenphosphorylase und inaktiviert gleichzeitig die Glykogensynthetase. Aus diesem Grund erhöht es den Katabolismus und verringert oder hemmt die Glykogensynthese (Anabolismus)..
Adrenalin und Noradrenalin, die über β-adrenerge Rezeptoren wirken, und Glucagon, das über spezifische Rezeptoren wirkt, erhöhen die cAMP-Spiegel in Leberzellen. Dieser Anstieg von cAMP aktiviert die Glykogenphosphorylase und der Glykogenkatabolismus beginnt..
Adrenalin und Noradrenalin stimulieren auch die Glykogenolyse durch einen von cAMP unabhängigen Mechanismus und durch α1-adrenerge Rezeptoren. Dieser Mechanismus stimuliert die Mobilisierung von Kalzium aus den Mitochondrien..
Insulin erhöht die Aktivität eines Enzyms namens Phosphodiesterase, das für die Zerstörung von cAMP verantwortlich ist. Infolge der Wirkung von Insulin in der Leber nehmen die cAMP-Spiegel ab, wodurch die Phosphorylaseaktivität verringert und die Synthetaseaktivität erhöht wird..
Das Gleichgewicht dieser hormonellen Aktivität bestimmt die "Richtung" des Glykogenstoffwechsels..
Die Glykogenolyse im Muskel nimmt unmittelbar nach dem Einsetzen der Muskelkontraktion zu. Calcium ist das Zwischenprodukt, das die Phosphorylaseaktivierung mit der Kontraktion synchronisiert.
Calcium aktiviert eine Phosphorylasekinase, die wiederum Muskelglykogenphosphorylase oder Myophosphorylase aktiviert. Dieses Enzym unterscheidet sich von dem in der Leber gefundenen, hat jedoch die gleiche Funktion.
Insulin erhöht den Glucose-6-Phosphat-Spiegel in den Muskelzellen, indem es den Eintritt von Glucose aus dem Blutkreislauf fördert. Durch die Erhöhung von Glucose-6-phosphat wird die Dephosphorylierung der Glykogensynthetase und deren anschließende Aktivierung stimuliert.
Das Nettoergebnis ist eine Zunahme der Muskelglykogenese und eine Abnahme oder Hemmung der Glykogenolyse..
Die erbliche Insuffizienz einiger spezifischer Enzyme, die für den Leber- und Muskelstoffwechsel von Glykogen notwendig sind, ist eine der Ursachen für Glykogenspeicherkrankheiten.
Diese Krankheiten werden zusammen als Glykogenose bezeichnet. Abhängig vom vorhandenen enzymatischen Versagen werden sie nach Typ I bis VIII aufgelistet und hinzugefügt, sobald sie entdeckt werden.
Einige Glykogenosen sind sehr früh im Leben tödlich, hier einige Beispiele.
Die bei der Glykogenose vorhandenen enzymatischen Ausfälle führen zu einer Zunahme oder übermäßigen Anreicherung von Glykogen, hauptsächlich in Leber, Muskel und / oder Niere. Es gibt jedoch Glykogenosen, die diesen Effekt auf Erythrozyten oder Lysosomen verursachen.
Typ I-Glykogenose wird als Von-Gierke-Krankheit bezeichnet und ist mit einem Mangel an Glucose-6-Phosphatase verbunden, der die Glykogenbelastung in Hepatozyten und Nierentubuluszellen erhöht. Der Patient hat Hypoglykämie, Ketose, Laktazidämie und Hyperlipidämie.
Bei Typ-V-Glykogenose oder McArdle-Krankheit besteht ein Mangel an Muskelglykogenphosphorylase, was zu einem Versagen der Muskelglykogenolyse führt. Folglich gibt es eine schlechte Belastungstoleranz, niedrige Blutlaktatspiegel nach dem Training und sehr hohe Glykogenspiegel in den Muskelzellen..
Bei Typ-VI-Glykogenose oder Hers-Krankheit ist das Defizit des Leberenzyms Glykogen-Phosphorylase. In diesen Fällen kommt es zu einem Anstieg des Leberglykogens mit einer Tendenz zur Hypoglykämie.
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