Das Tertiärstruktur von Proteinen Es ist die dreidimensionale Konformation, die Polypeptidketten erhalten, wenn sie sich auf sich selbst falten. Diese Konformation tritt durch Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der Aminosäurereste des Polypeptids auf. Seitenketten können unabhängig von ihrer Position im Protein interagieren.
Da dies von den Wechselwirkungen zwischen den R-Gruppen abhängt, zeigt die Tertiärstruktur nicht repetitive Aspekte der Kette, da diese Gruppen für jeden Aminosäurerest unterschiedlich sind. Die Sekundärstruktur hängt dagegen von den Carboxyl- und Aminogruppen ab, die in allen Aminosäuren vorhanden sind.
Einige Autoren schlagen vor, dass faserige Proteine eine einfache Tertiärstruktur haben, andere Autoren weisen jedoch darauf hin, dass diese Struktur typisch für globuläre Proteine ist..
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In faserigen Proteinen sind die Polypeptidketten in Form langer Filamente oder langer Blätter angeordnet; Sie bestehen im Allgemeinen aus einer einzigen Art von Sekundärstruktur. Diese Sekundärstruktur ist in den meisten Fällen wichtiger als die Tertiärstruktur bei der Bestimmung der Form des Proteins..
Seine biologische Funktion ist strukturell und verleiht den Organen und Strukturen, in denen sie sich befinden, Festigkeit und / oder Elastizität, während sie zusammengehalten werden. Alle faserigen Proteine sind aufgrund der großen Menge an vorhandenen hydrophoben Aminosäureresten in Wasser unlöslich.
Diese faserigen Proteine umfassen Keratine und Kollagen. Ersteres findet sich in Bindegeweben und in Strukturen wie Haaren, Nägeln (α-Keratinen), Schuppen und Federn (β-Keratinen). Kollagen seinerseits kommt unter anderem in Knochen, Sehnen und Haut vor.
Diese Proteine sind Teil der sogenannten Intermediärfilamentproteine, die eine wichtige Rolle im Zytoskelett mehrzelliger Organismen spielen. Darüber hinaus sind sie der Hauptbestandteil von Haaren, Nägeln, Wolle, Hörnern, Hufen und eines der Hauptproteine der Tierhaut..
Die Struktur des Moleküls ist eine α-Helix. Zwei α-Keratinstränge können parallel angeordnet und übereinander gewickelt werden, wobei ihre hydrophoben R-Gruppen miteinander interagieren. Auf diese Weise wird eine superhelikale Struktur oder Kugel mit einer Linkswicklung erzeugt..
Die Tertiärstruktur von α-Keratin ist einfach und wird von der Sekundärstruktur der α-Helix dominiert. Andererseits ist auch die quaternäre Struktur vorhanden, da zwei Moleküle an der superhelikalen Struktur beteiligt sind, die über nichtkovalente Bindungen interagieren..
Die Primärstruktur ähnelt der von α-Keratinen, ihre Sekundärstruktur wird jedoch von β-Faltblättern dominiert. Sie sind der Hauptbestandteil von Reptilienschuppen und Vogelfedern..
Dieses Protein kann mehr als 30% der gesamten Proteinmasse einiger Tiere ausmachen. Gefunden unter anderem in Knorpel, Knochen, Sehnen, Hornhaut und Haut.
Die Sekundärstruktur von Kollagen ist einzigartig und wird durch eine linkshändige Helix mit 3,3 Aminosäureresten für jede Runde dargestellt. Drei linkshändige Helixketten (α-Ketten) wickeln sich umeinander und ergeben ein rechtshändiges supergewickeltes Molekül, das von einigen Autoren als Tropokollagen bezeichnet wird..
Tropokollagenmoleküle bilden zusammen eine Kollagenfaser, die eine hohe Festigkeit aufweist, die der von Stahl überlegen und mit der von hochfestem Kupfer vergleichbar ist.
Andere Arten von faserigen Proteinen sind Fibroin und Elastin. Das erste besteht aus β-Faltblättern, die hauptsächlich aus Glycin, Alanin und Serin bestehen..
Die Seitenketten dieser Aminosäuren sind klein, so dass sie dicht gepackt werden können. Das Ergebnis ist eine Faser, die sowohl sehr widerstandsfähig als auch sehr wenig dehnbar ist..
In Elastin ersetzt Valin seinerseits Serin unter seinen Hauptbestandteilen Aminosäuren. Im Gegensatz zu Fibroin ist Elastin sehr dehnbar, daher der Name. Bei der Konstitution des Moleküls wirkt auch Lysin, das an Vernetzungen beteiligt sein kann, die es Elastin ermöglichen, seine Form wiederzuerlangen, wenn die Spannung aufhört.
Globuläre Proteine sind im Gegensatz zu faserigen Proteinen löslich und weisen im Allgemeinen verschiedene Arten von Sekundärstrukturen auf. In diesen sind jedoch die dreidimensionalen Konformationen, die sie beim Falten auf sich selbst erhalten, wichtiger (Tertiärstruktur).
Diese besonderen dreidimensionalen Konformationen verleihen jedem Protein eine spezifische biologische Aktivität. Die Hauptfunktion dieser Proteine ist regulatorisch, wie dies bei Enzymen der Fall ist.
Die Tertiärstruktur von globulären Proteinen weist einige wichtige Eigenschaften auf:
- Globuläre Proteine sind dank der Packung durch Faltung der Polypeptidkette kompakt.
- Die entfernten Aminosäurereste in der Primärstruktur der Polypeptidketten bleiben nahe beieinander und können aufgrund der Faltung miteinander interagieren.
- Größere globuläre Proteine (mehr als 200 Aminosäuren) können mehrere kompakte Segmente aufweisen, unabhängig voneinander und mit bestimmten Funktionen, und jedes dieser Segmente wird als Domäne bezeichnet. Eine Domäne kann zwischen 50 und 350 Aminosäurereste aufweisen.
Wie bereits erwähnt, weisen Proteine bestimmte Formen der Faltung auf, die ihnen auch besondere Eigenschaften verleihen. Diese Faltung ist nicht zufällig und wird sowohl von der Primär- und Sekundärstruktur als auch von einigen nichtkovalenten Wechselwirkungen begünstigt, und es gibt auch einige physikalische Einschränkungen für die Faltung, für die einige Regeln formuliert wurden:
- Alle globulären Proteine haben definierte Verteilungsmuster, wobei die hydrophoben R-Gruppen auf das Innere des Moleküls und die hydrophilen Reste in der äußeren Schicht gerichtet sind. Dies erfordert mindestens zwei Schichten einer Sekundärstruktur. Die β-α-β-Schleife und der α-α-Scheitelpunkt können diese beiden Schichten bereitstellen.
- Die β-Faltblätter sind im Allgemeinen linkshändig gerollt angeordnet..
- In einer Polypeptidkette können verschiedene Windungen auftreten, um von einer Sekundärstruktur zur anderen zu gelangen, wie z. B. β- oder γ-Windungen, die die Richtung der Kette um vier Aminosäurereste oder weniger umkehren können..
- Globuläre Proteine besitzen α-Helices, β-Faltblätter, Windungen und unregelmäßig strukturierte Segmente.
Wenn ein Protein seine native (natürliche) dreidimensionale Struktur verliert, verliert es seine biologische Aktivität und die meisten seiner spezifischen Eigenschaften. Dieser Vorgang ist unter dem Namen Denaturierung bekannt.
Denaturierung kann auftreten, wenn sich die natürlichen Umgebungsbedingungen ändern, beispielsweise durch Variation der Temperatur oder des pH-Werts. Der Prozess ist in vielen Proteinen irreversibel; Andere können jedoch spontan ihre natürliche Struktur wiedererlangen, wenn die normalen Umgebungsbedingungen wiederhergestellt werden..
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